Beschreibung
Die Aggregation von Proteinen zu fibrillären Strukturen ist von großer biochemischer und medizinischer Bedeutung, da sie als sogenannte „Amyloide Fibrillen“ mit vielen Krankheiten, wie z.B. Alzheimer und Creutzfeldt-Jakob, in Verbindung stehen. In dieser Arbeit wurden am Modellsystem Insulin Studien zu dessen Aggregation zu solchen Fibrillen in vitro, sowie äußere Einflüsse auf die Aggregation, durchgeführt. Dabei kam die Methode der Flüssigstrahldesorptionsmassenspektrometrie, aber auch weitere Methoden, wie Rasterkraftmikroskopie und molekulardynamische Simulationen, zum Einsatz. Die Ergebnisse werden hier vorgestellt, diskutiert und Schlussfolgerungen für den Mechanismus der Aggregation gezogen.